Haematologic Technologies制造高質量，血漿來源的凝血蛋白，抗體，因子缺陷型血漿和血液收集管，用于體外研究使用。我們確保產品制造流程確保質量控制嚴格，努力成為領頭凝血產品制造商。

上海起發現貨HTI凝血酶說明書

Thrombin (alpha)

凝血酶（alpha）

凝血酶原
的蛋白水解激活絲氨酸蛋白酶α-凝血酶是通過酶原，凝血酶原的蛋白水解激活而產生的。酶復合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩個肽鍵的蛋白水解，從而產生一個NH2末端衍生的F1.2區和異二聚體α-凝血酶。α-凝血酶由“ A”鏈（Mr = 6000）組成，該鏈通過單個二硫鍵與“ B”鏈（Mr = 31,000）共價連接。

•  HCT-0020 人α-凝血酶

• 尺碼	100 µg，1 mg，10 mg（1 mg小瓶）
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• HCT-DFP 人類α-凝血酶，DFP活動站點被封鎖
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• 尺寸	100微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• HCT-FPRCK 人類α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位被封鎖

• 尺寸	100微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• HCT-BFPRCK 人類α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位點被封鎖

• 尺寸	100微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• BCT-1020 牛α-凝血酶

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  尺碼	200微克，1毫克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• BCT-DFP 牛α-凝血酶，DFP活動站點被阻止

• 尺寸	200微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• BCT-FPRCK 牛α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位受阻

  尺寸	200微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• BCT-BFPRCK 牛α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位點被封鎖

  尺寸	200微克
  公式	20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4

  存儲	-80°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

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• MCT-5020 鼠標alpha-凝血酶

• 尺寸	50微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	纖維蛋白原凝結或生色測定
  保質期（正確存放）	12個月

α-凝血酶是通過酶原凝血酶原的蛋白水解激活而產生的高度特異性的絲氨酸蛋白酶（1）。在凝結過程中，凝血酶裂解纖維蛋白原形成纖維蛋白，導致凝結的終步驟，即形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負責前因子V和VIII因子的反饋激活。還已經報道凝血酶激活因子XIII和血小板，并且還起血管收縮蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性通過兩種方式被阻止：1）被肝素輔因子II或抗凝血酶III /肝素復合物抑制?；?）與血栓調節蛋白形成復合物。凝血酶/血栓調節蛋白復合物的形成導致凝血酶無法裂解纖維蛋白原并激活因子V和VIII，

凝血酶是由NH 2末端“ A”鏈（Mr = 6,000）和COOH末端“ B”鏈（Mr = 31,000）組成的兩條鏈酶，它們通過單個二硫鍵共價結合。人凝血酶比牛凝血酶短13個氨基酸，這是由于人蛋白上的凝血酶裂解位點不存在于牛蛋白中。

凝血酶還用于細菌中表達的融合蛋白的位點特異性切割（9-11）。凝血酶敏感位點被摻入目的重組蛋白和促進純化和/或表達的肽或蛋白之間。通過用凝血酶裂解從表達的中釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去凝血酶。

人，牛和小鼠的凝血酶是按照Nesheim等人的描述，使用Lundblad程序（1）的改進方法，從純化的凝血酶原中制備的。（2）。凝血酶以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應儲存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，并在凝血酶特異性凝血測定中測量活性，并與標準NIH凝血酶進行比較。凝血酶也可通過DFP，FPRck或生物素化FPRck阻斷活性位點。

融合蛋白的裂解
除了其在凝血研究中的廣泛應用，凝血酶還可用于融合蛋白的位點特異性裂解。凝血酶敏感位點被摻入目的重組蛋白和促進純化和/或表達的肽或蛋白之間。通過用凝血酶裂解從表達的釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去凝血酶。批次間的一致性確保每次都能獲得可重復的結果。對于涉及細胞培養的實驗，請與我們聯系以討論用于細胞培養的定制低內毒素批次。

1. Lundblad，RL等，Methods Enzymol。，45，156（1976）。
2. Nesheim，ME，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem.258，5386（1983）。
3. Fenton，JW等人，在《凝血酶的化學和生物學》（Editor and Biology of Thrombin）編輯。RL Lundblad，JW Fenton，KG曼恩，第43-70頁。密歇根州安阿伯市：安阿伯科學出版社，1977年。
4. Braughman，DJ，et al。，J.Biol.Chem。Chem。，242，5252（1967）。
5. Winzor，DJ等，Arch。生化。Biophys。，104，202（1964）。
6. Fenton，JW，et al。，J.Biol.Chem.Soc。，（1992），第3期。Chem。，252，3587（1977）。
7. Winzor，DJ等，J.Phys。Chem.68，338（1964）。
8. Magnusson，S。，在The Enzymes，編輯。PD博耶，卷。III，第277-321頁。紐約：學術出版社，1971年。
9. KL的Gaun和JE的Dixon的肛門。Biochem。，192，262（1991）。
10. Germino，J.和Bastia，D.，過程。Natl。學院 科學 美國，81，4692（1984）。
11. 張建元 生物化學雜志，151，217（1985）。